Разлики помеѓу протеински хелатните и малите пептидни хелатните соли

Врска помеѓу протеини, пептиди и аминокиселини

Протеини: Функционални макромолекули формирани од еден или повеќе полипептидни ланци кои се преклопуваат во специфични тридимензионални структури преку спирали, листови итн.

Полипептидни ланци: Молекули слични на ланци составени од две или повеќе аминокиселини поврзани со пептидни врски.

Аминокиселини: Основни градежни блокови на протеините; во природата постојат повеќе од 20 видови.
Накратко, протеините се составени од полипептидни ланци, кои пак се составени од аминокиселини.

крава

Процес на варење и апсорпција на протеини кај животни

Орален претходен третман: Храната физички се разградува со џвакање во устата, со што се зголемува површината за ензимско варење. Бидејќи во устата нема дигестивни ензими, овој чекор се смета за механичко варење.

Прелиминарен дефект во желудникот:
Откако фрагментираните протеини ќе влезат во желудникот, желудочната киселина ги денатурира, откривајќи ги пептидните врски. Пепсинот потоа ензимски ги разградува протеините во големи молекуларни полипептиди, кои последователно влегуваат во тенкото црево.

Варење во тенкото црево: Трипсинот и химотрипсинот во тенкото црево дополнително ги разградуваат полипептидите на мали пептиди (дипептиди или трипептиди) и аминокиселини. Потоа тие се апсорбираат во цревните клетки преку системите за транспорт на аминокиселини или системот за транспорт на мали пептиди.

Во исхраната на животните, и протеините со хелат и малите пептидни хелатирани микроелементи ја подобруваат биорасположивоста на микроелементите преку хелација, но тие значително се разликуваат во нивните механизми на апсорпција, стабилност и применливи сценарија. Следново дава компаративна анализа од четири аспекти: механизам на апсорпција, структурни карактеристики, ефекти на примена и соодветни сценарија.

1. Механизам на апсорпција:

Индикатор за споредба Протеински-хелатирани елементи во трагови Мали пептидно-хелирани елементи во трагови
Дефиниција Хелатите користат макромолекуларни протеини (на пр. хидролизиран растителен протеин, протеин од сурутка) како носители. Металните јони (на пр. Fe²⁺, Zn²⁺) формираат координатни врски со карбоксилните (-COOH) и амино (-NH₂) групи на аминокиселински остатоци. Користи мали пептиди (составени од 2-3 аминокиселини) како носители. Металните јони формираат постабилни петчлени или шестчлени прстенести хелати со амино групи, карбоксилни групи и странични синџирни групи.
Пат на апсорпција Потребно е разградување од страна на протеази (на пр., трипсин) во цревата на мали пептиди или аминокиселини, ослободувајќи ги хелатните метални јони. Овие јони потоа влегуваат во крвотокот преку пасивна дифузија или активен транспорт преку јонски канали (на пр., DMT1, ZIP/ZnT транспортери) на цревните епителни клетки. Може да се апсорбира како интактни хелати директно преку пептидниот транспортер (PepT1) на цревните епителни клетки. Внатре во клетката, металните јони се ослободуваат од интрацелуларни ензими.
Ограничувања Доколку активноста на дигестивните ензими е недоволна (на пр., кај млади животни или под стрес), ефикасноста на разградувањето на протеините е ниска. Ова може да доведе до предвремено нарушување на хелатната структура, дозволувајќи металните јони да се врзат со антинутритивни фактори како што е фитатот, намалувајќи ја искористеноста. Ја заобиколува цревната конкурентна инхибиција (на пр., од фитинска киселина), а апсорпцијата не зависи од активноста на дигестивните ензими. Особено е погодно за млади животни со незрел дигестивен систем или болни/ослабени животни.

2. Структурни карактеристики и стабилност:

Карактеристично Протеински-хелатирани елементи во трагови Мали пептидно-хелирани елементи во трагови
Молекуларна тежина Голем (5.000~20.000 Da) Мал (200~500 Da)
Јачина на хелатната врска Повеќекратни координатни врски, но сложената молекуларна конформација води до генерално умерена стабилност. Едноставната кратка пептидна конформација овозможува формирање на постабилни прстенести структури.
Способност за спречување на пречки Подложно на влијание на желудечната киселина и флуктуациите на цревната pH вредност. Посилна отпорност на киселини и алкалии; поголема стабилност во цревната средина.

3. Ефекти од апликацијата:

Индикатор Протеински хелати Мали пептидни хелати
Биорасположивост Зависи од активноста на дигестивните ензими. Ефикасен кај здрави возрасни животни, но ефикасноста значително се намалува кај млади или стресни животни. Поради директниот пат на апсорпција и стабилната структура, биорасположивоста на елементите во трагови е за 10% до 30% повисока од онаа на протеинските хелати.
Функционална проширливост Релативно слаба функционалност, првенствено служат како носители на елементи во трагови. Малите пептиди сами по себе поседуваат функции како што се имунолошка регулација и антиоксидантна активност, нудејќи посилни синергистички ефекти со елементи во трагови (на пр., селенометионинскиот пептид обезбедува и дополнување на селен и антиоксидантни функции).

4. Соодветни сценарија и економски размислувања:

Индикатор Протеински-хелатирани елементи во трагови Мали пептидно-хелирани елементи во трагови
Соодветни животни Здрави возрасни животни (на пр., прасиња за доење, кокошки несилки) Млади животни, животни под стрес, високопродуктивни водни видови
Цена Пониски (суровини лесно достапни, едноставен процес) Повисока (висока цена на синтеза и прочистување на мали пептиди)
Влијание врз животната средина Неапсорбираните делови може да се излачат во фецесот, потенцијално загадувајќи ја животната средина. Висока стапка на искористеност, помал ризик од загадување на животната средина.

Резиме:
(1) За животни со високи потреби за елементи во трагови и слаб дигестивен капацитет (на пр. прасиња, пилиња, ларви од ракчиња) или животни на кои им е потребна брза корекција на недостатоците, се препорачуваат мали пептидни хелати како приоритетен избор.
(2) За групи чувствителни на трошоци со нормална дигестивна функција (на пр., добиток и живина во доцната завршна фаза), може да се изберат протеински хелатирани елементи во трагови.


Време на објавување: 14 ноември 2025 година